No presente trabalho, foram sintetizados, de acordo com a literatura, dois ligantes aminofosfínicos do tipo P-NR-P (R = 2-picolil e benzil, o complexo precursor [RuCl2(η6-p- cimeno)]2 e os complexos de fórmula geral [RuCl(η6-p-cimeno)(P-NR-P)]BF4 [R = 2-picolil (1a) e benzil (1b)].Tais compostos foram caracterizados por RMN de 31P {1H} e 1H. A partir disso, estudou-se a interação entre os complexos 1a-1b e a albumina do soro bovino (BSA), em pH 7,4, por meio de análises de espectroscopia de fluorescência (EF). Através das análises espectrofotométricas e da determinação dos valores de KSV para os dois complexos, obteve-se que a ordem de maior interação com a albumina foi 1b>1a. O mecanismo de interação entre albumina do soro bovino (BSA) e os complexos 1a e 1b foram investigados utilizando métodos de espectroscopia de fluorescência e os dados obtidos evidenciam que a interação do complexo 1a ocorre por mecanismo dinâmico enquanto o complexo 1b atua por mecanismo estático. A constante de associação (Ka) e o número de sítios ativos (n) foram calculados utilizando a equação modificada de Stern-Volmer sendo que os valores de Ka obtidos para todos os complexos foram na ordem de 104 M-1 o que é considerado uma interação moderada, e os valores de n obtidos indicam que há pelo menos um sítio de ligação para os complexos na biomolécula. Os parâmetros termodinâmicos, encontrados a partir da equação de van’t Hoff, indicaram que ambos os adutos ocorrem de forma espontânea (ΔG<0). Para o sistema Ru1a-BSA obteve-se um ΔH = 2,26 kJmol-1 e um ΔS = 29,95 Jmol-1k-1, o que indica um processo endotérmico por meio de interação hidrofóbica. Já para o sistema Ru1b-BSA, obteve-se um ΔH = -15,30 kJmol-1 e um ΔS = 92,16 Jmol-1k-1, o que indica um processo exotérmico que ocorre a partir de interações eletrostáticas.