As enzimas da família das α-_L-ramnosidases quebram especificamente o terminal α-_L-ramnose de um grande número de produtos naturais e são comercialmente conhecidas como hesperidinases e naringinases.  Na indústria de alimentos, a heperidinase evita a cristalização da hesperidina (não solúvel) no suco de laranja. A hesperidina proporciona benefícios à saúde, incluindo efeitos antioxidantes, antiinflamatório e anticarcinogênico. No entanto, esta molécula possui biodisponibilidade limitada, devido à porção rutinosídica ligada ao flavonóide. Com a hidrólise da hesperidina glicosídica em hesperitina, sua forma aglicona, o organismo consegue absorver a molécula em maior quantidade. Neste trabalho, foram realizados estudos de imobilização da hesperidinase em nanopartículas magnéticas com o intuito de preservar as propriedades da enzima por mais tempo para uma possível aplicação na indústria. A atividade da hesperidinase promovendo a quebra de hesperidina em hesperitina foi utilizada para monitorar o sistema com a enzima livre ou imobilizada. Para definir o pH apropriado para a adsorção física da hesperidinase na superfície das nanopartículas de magnetita, antes processo de imobilização foi realizada a determinação dos pontos isoelétricos (pIs) da enzima e das nanopartículas, após imobilização foi de avaliada a atividade enzimática, o tamanho e o potencial zeta das estruturas. Foram utilizadas nanopartículas magnéticas de óxido de ferro (Fe₃O₄) preparadas por co-precipitação, pois além de apresentarem a propriedade de superparamagnetismo, são de fácil obtenção, baixo custo e rapidez de produção. O raio hidrodinâmico das partículas foi de 258 nm,  e os valores de pI obtidos para a hesperidinase e nanopartículas magnéticas foram de 3,5 e 4,8, respectivamente. Observou-se que após 120 horas a temperatura ambiente, a enzima livre manteve 13% da sua atividade inicial enquanto a forma imobilizada reteve aproximadamente 44%. Os resultados obtidos indicam que o processo de imobilização da hesperidinase em nanopartículas magnéticas de óxido de ferro pode prolongar o período de armazenamento se comparada com a enzima na forma livre. Além disso, os valores da atividade enzimática da hesperidinase mostram que esta enzima não perdeu sua função catalítica.

Apoio financeiro CNPQ, CAPES e FAPESC