As reações de oxidação-redução nas células são fundamentais para os processos que permitem a vida. Para que se mantenham as concentrações de moléculas oxidantes a um nível não prejudicial é necessária a ação de sistemas antioxidantes. O sistema da tiorredoxina é formado pela tiorredoxina (Trx), tiorredoxina redutase (TrxR) e NADPH. Neste sistema, a Trx doa elétrons para diversas enzimas e se oxida no processo. A Trx oxidada é reduzida pela ação da enzima TrxR, a qual utiliza elétrons vindos do NADPH para reduzir uma ponte dissulfeto intramolecular da Trx, regenerando ação antioxidante. A Trx sofre inibição por uma proteína chamada de proteína de interação com a Trx (Txnip). A Txnip está envolvida em diversos mecanismos celulares como inflamação e autofagia, e no metabolismo de glicose e lipídeos. Também possui papel na na regulação do metabolismo energético, atuando como um sensor de nutrientes em diferentes regiões cerebrais. Quando inativa, a Trx consegue doar elétrons para outras proteínas gerando acúmulo de peróxido de hidrogênio e alteração do equilíbrio redox celular. O fator de transcrição Nrf2 é responsável pela transcrição de enzimas antioxidantes, se translocando do citosol para o núcleo em resposta ao estresse oxidativo, mesmo em níveis fisiológicos. O objetivo deste estudo é elucidar a relação Txnip e Nrf2, buscando entender a translocação destas proteínas e suas possíveis respostas ao estresse celular em células HT22 e fatias de hipocampo.